|
ＹｕＮｉ Ｌａｉ ＭＳ ＳｕｎｇＬｉｎｇ Ｙｅｈ ＰｈＤ ＭｉｎｇＴｓａｎ ＬｉｎＭＤ ｅｔ ａｌ 刘艳妮 王 劲译
摘要：大豆位于大多数过敏食品的“大８”中，并且随着豆制品消费量的增加，预计大豆过敏的发病率会上升。大豆及其衍生物普遍存在于素食者和以肉为基础的食物制品中，因此，难以做到膳食戒除。然而，可以通过多种方法处理大豆来改变其致敏性。已有一些研究用食品加工、农艺或基因调控技术来改变免疫显性过敏原Ｐ３４的结构，从而着重降低大豆的致敏性。本文对这些相关研究文献加以综述。
食物过敏概述
食物过敏是免疫系统对特定食物的一种反应。食物中的蛋白质可作为抗原分子引起过敏症。这种过敏原先引起初级ＩｇＥ抗体应答，随后是次级ＩｇＥ抗体应答，即发出过敏反应的信号。肥大细胞和嗜碱性粒细胞表面均可见到抗体。当机体第２次暴露于抗原，抗原即与抗体结合，随即释放介质。这些介质，如组胺和细胞素，诱导表示过敏反应的炎症。
大约５％～７．５％的儿童和１％～２％的成人有食物过敏。儿童对食物过敏更易感，但随着的年龄的增长，他们通常会对过敏的食物产生抵抗力。
任何含有蛋白质的食物都有可能引发过敏反应。“大８”（“ｂｉｇ ８”）类食物占由ＩｇＥ介导食物过敏的９０％，这些食物包括牛奶、蛋、鱼、甲壳类动物、花生、大豆、树坚果和小麦。类似抗原间的交叉反应也可引发过敏反应，不过这种情况少见。例如，对豌豆球蛋白起反应的ＩｇＥ抗体也对花生豌豆球蛋白有反应，Ｗｅｎｓｉｎｇ等报道的几个过敏反应病例就表明豌豆和花生之间存在交叉反应。这是由于不同致敏反应蛋白间存在氨基酸序列的同源性。这也见于大豆中主要的致敏蛋白Ｐ３４，该蛋白与花生的主要致敏原（Ａｒａ ｈ１）共享约７０％的同源序列、与具有免疫显性的牛奶致敏原（２Ｓ１酪蛋白）共享５０％～７０％的同源序列。鉴于这种同源和亲密的植物学关系，花生和大豆含有共同的致敏成分，即花生蛋白的ＩｇＥ 抗体也可与大豆蛋白反应。瑞典曾报道３名９～１７岁的患者由于摄入了２．２％～７％大豆蛋白强化的肉制品导致过敏性死亡；这些患者均知道自己对花生过敏，但不知道对大豆也过敏。
花生、树坚果、鱼和甲壳类动物引起儿童时期的过敏可能会持续至个体成年。而其它食物引起儿童时期的食物过敏可能是短暂的，这些食物如牛奶、大豆、蛋和小麦。
大豆
大豆（Ｇｌｙｃｉｎｅ ｍａｘ）属于豆科家族。部分由于过度宣称大豆蛋白的健康效益，大豆蛋白越来越多地被用于许多制品中。大豆蛋白中含有１３６种植物化学物，有证据表明食用富含大豆的膳食的个体，其高脂血症、癌症（包括肠道和肾脏）、糖尿病和肥胖的现患率较低。临床试验也显示用大豆蛋白代替动物蛋白可降低甘油三酯、总胆固醇和低密度脂蛋白胆固醇水平。高胆固醇血症的患者比血胆固醇水平正常者对大豆蛋白更敏感。大豆中的大豆异黄酮可以降低冠心病的危险性，并对妇女的乳腺癌有保护作用。这种保护作用也可能是其它因素，如大豆中存在的ＢｏｗｍａｎＢｉｒｋ 抑制剂或磷脂。ＢｏｗｍａｎＢｉｒｋ 抑制剂是大豆种子中的糜蛋白酶和胰蛋白酶的抑制剂。该抑制因子还具有抗癌和防辐射活性，并显示可抑制自由基产生和杀死人类癌细胞。
当大豆制品替代素食膳食中的肉制品时，可作为一种替换的蛋白质资源；与传统的动物性膳食相比，大豆制品还可降低心血管疾病的危险性。这可能是由于大豆蛋白能够调节肝脏中ＬＤＬ受体的水平。
大豆过敏概述
大约１％～６％的婴儿受到大豆过敏的影响。由于大豆产品越来越多，成年人大豆过敏的发病率不断上升。据美国农业部称，２００３年北美仅就大豆生产创造的收益就超过１万亿美元。
有３类主要的大豆过敏反应。第１类是ＩｇＥ介导的反应，可造成呼吸、皮肤和胃肠道症状。第２类是非ＩｇＥ介导的反应，包括大豆引起的小肠结肠炎，这类过敏反应一般能脱敏；其症状通常包括发烧、呕吐和腹泻。第３类过敏反应也是最少见的，美国的平均发病率是１０．８１００ ０００人／年。这类过敏反应是最严重的速发型超敏反应（ａｎａｐｈｙｌａｘｉｓ）。其食物过敏的特征是摄食后起病突然，出现典型的ＩｇＥ介导的超敏反应。这种反应是由于肥大细胞和嗜碱性粒细胞释放有效的生物活性介质引起，这些介质一般对２种或２种以上的靶器官可产生作用。这种食物超敏反应能产生呼吸、皮肤、心血管和胃肠道症状，甚至造成死亡。
大豆中存在几种致敏蛋白。然而，对大豆蛋白的过敏反应大多是短暂的，且不对生命造成威胁，通常到３岁时可脱敏。另有一些个体在首次诊断后，似乎在３～５岁以内可产生耐受。尽管这种过敏反应可能是短暂的且通常能脱敏，但其严重性和发生频率有所上升，尤其是成年人。因此，有必要尽可能地去除大豆制品中的致敏蛋白。
当过敏反应发生时，现成的处理办法不多。通常的办法是对症处理，如注射肾上腺素、使用抗组胺剂、全身性使用类固醇和通畅呼吸道。正在研究的最新治疗方法有３种，即多肽免疫治疗、ＤＮＡ免疫和人类抗ＩｇＥ单克隆抗体治疗。然而，这些新方法还没有实施，到目前为止最好的预防办法是膳食预防。敏感个体必须避免食用含有大豆蛋白或其衍生物的制品，但制品中这些成分的测定越来越困难。假如产品标签注明“可能含有”某种致敏成分，或者生产的制品接近某种致敏成分或生产该制品的同一设备用于某种致敏成分的生产，避免食用这种制品是明智的。引起过敏的阈值一般很低，很少量就可能足以激发过敏反应。例如，统计模型显示在大豆敏感的人群中０．３ｇ的大豆粉引发的过敏反应是１％。Ｓｉｃｈｅｒｅｒ等报道２８％（ｎ＝５３）对大豆敏感的特应性皮炎儿童摄入不到０．５ｇ大豆粉即可出现过敏症状。这相当于大约４１ｍｇ的大豆蛋白。
确定有致敏活性的大豆蛋白
至少已确定了大豆中２１种致敏蛋白，并且可与ＩｇＥ结合。表１列出一些大豆致敏蛋白，包括Ｐ３４。已发现这些大豆蛋白中有许多可引起与哮喘有关的过敏反应。其中新发现的蛋白质有Ｇｌｙ ｍ １Ａ，Ｇｌｙ ｍ １Ｂ和Ｇｌｙ ｍ ２，主要存在大豆皮中。加热可增强这些大豆皮蛋白的致敏性。另一个致敏蛋白是ｒＧｌｙ ｍ ３，是１２～１５ｋＤ的致敏大豆肌动结合蛋白，该蛋白值得进一步研究。
发芽种子中的植物储备蛋白是氮、硫和碳的来源。大豆中的种子蛋白包括２个主要片段，即１１Ｓ和７Ｓ球蛋白，约占总蛋白的７０％～８０％。１１Ｓ球蛋白片段是由６个纯化的大豆球蛋白组成的聚合物，每个亚单位含有一个酸性和碱性多肽，并由二硫键将两者连接起来。给小鼠喂饲含大豆蛋白的饲料，所有的大豆球蛋白亚基均以低聚物的形式产生抗体反应。这表明大豆球蛋白有致敏性，且经加工处理后不被破坏。７Ｓ球蛋白片段主要由β伴豆球蛋白（βｃｏｎｇｌｙｃｉｎｉｎ）组成，包括３个亚单位：α（～６７ｋＤ）、α’（～７１ｋＤ）和β（～５０ｋＤ）。２５％的大豆过敏患者的血清中发现了抗α亚单位的抗体。Ｇｌｙ ｍ Ｂｄ ２８Ｋ蛋白也在７Ｓ球蛋白片段中，并且与南瓜和胡萝卜中的蛋白质序列有同源性。它们是类豌豆球蛋白的糖蛋白，对大豆敏感的个体中，对其发生过敏反应的现患率大约也有２５％。许多大豆引起的病例中未见到这种过敏原；事实上，检测显示８０％的日本大豆品种不含Ｇｌｙ ｍ Ｂｄ ２８Ｋ。由于这个原因，大多数大豆过敏原的研究集中于免疫显性过敏原Ｐ３４，也是被关注和被研究最多的主要的大豆过敏蛋白。
免疫显性大豆过敏原：Ｇｌｙ ｍ Ｂｄ ３０ＫＰ３４
Ｇｌｙ ｍ Ｂｄ ３０Ｋ也称为Ｐ３４ 或Ｇｌｙ ｍ １，属于免疫显性过敏原。６５％特应性皮炎的大豆敏感患者对该蛋白显示过敏反应。Ｇｌｙ ｍ Ｂｄ ３０Ｋ和Ｐ３４的Ｎ末端氨基酸序列和氨基酸组成是一致的，因此被认为是可互换名称的同一种蛋白。Ｐ３４也与Ｄｅｒ ｐ １共享３０％同源序列，Ｄｅｒ ｐ １是一种尘螨过敏原。
Ｐ３４是单分子、不溶性糖蛋白，由２５７个氨基酸残基组成，通过二硫键连接在７Ｓ球蛋白中，并与蛋白质折叠有关。Ｐ３４主要存在种子的子叶中，子叶是胚芽的叶子，细胞溶解后与油体结合在一起。油体是小的细胞器，储存种子的油分，这些油分主要由甘油三酯、磷脂和一些多肽。
Ｐ３４与木瓜蛋白酶家族的三级构象是一致的，以前表现的特征是半胱氨酸蛋白酶的木瓜蛋白酶超家族中的一个边缘成员。它源自４６～４７ ｋＤ翻译后的前蛋白，该蛋白可能由发芽种子中的硫醇蛋白酶从天门冬氨酸的羧基侧部分去除１２２个Ｎ末端氨基酸残基形成。不象木瓜蛋白酶家族的其它成员，Ｐ３４表现出的独特性是因为它的活性部位中的３８位半胱氨酸上拥有一个甘氨酸取代基。由于Ｐ３４缺乏该家族中其它蛋白酶的半胱氨酸酶活性接触位点，因此提示Ｐ３４的致敏性与其说是由酶的活性诱导的，不如说是因为它的天然结构。
根据Ｐ３４的生物学功能，Ｐ３４可能是植物对抗假单胞菌的一种防御蛋白，其通过结合细菌分泌的丁香交酯而起防御作用，这类细菌通常能激发被感染宿主的防御反应。据报道，有高水平Ｐ３４的大豆变种可对抗假单胞菌，并可作为调节丁香交酯分泌的信号感受器。
利用重组技术绘出的抗原决定簇至少可解释Ｐ３４上１２个不同的线性抗原决定簇。其中５个已经可合成，并知道它们的特征：它们分别由３～１２、１００～１１０、２２９～２３８、２９９～３０８和３３１～３４０个氨基酸组成。这些氨基酸大约３０％是天冬氨酸、谷氨酸、组氨酸、赖氨酸和精氨酸。Ｋａｌｉｎｓｋｉ等发表了一个用近似Ｐ３４的克隆ＤＮＡ推导的氨基酸序列。尽管与ＩｇＥ结合的免疫显性抗原决定簇有大量的多态性，但在单一位点上取代丙氨酸明显可降低或消除这些抗原决定簇与某些患者血清的结合。氨基酸序列分析显示它的糖链（甘露糖、Ｎ乙酰氨基葡糖、岩藻糖和木糖间比例为３∶２∶１∶１）与天冬氨酸残基结合，提示岩藻糖基可作为附加抗原决定簇。α１３岩藻糖基化糖轭合物能够引起肥大细胞组胺的释放，提示多糖能够引起过敏反应。Ｗｉｌｓｏｎ等对食品中Ｎ多糖详细的研究发现用核心α１３连接的岩藻糖特异单克隆抗体，大豆可与抗－辣根过氧化物酶广泛地结合。此外，天冬氨酸连接的寡糖可能是碳水化合物介导的食物间交叉反应的原因。
Ｐ３４的降解
表２是现有降低大豆蛋白致敏性的加工方法。即使用对蛋白质不利的化学物处理，如２巯基乙醇和４ｍｏｌ尿素，Ｐ３４蛋白仍然保留其致敏性。１００ ｍｍｏｌ ２巯基乙醇超速离心处理后，仅有６２％的Ｐ３４被分离进入含ＮａＣｌ的豆奶沉淀物中。这些结果进一步证实Ｐ３４通过二硫键与β伴豆球蛋白（在上清液中）连接，这种二硫键可被高浓度的２巯基乙醇破坏。
１９９４年Ｓａｍｏｔｏ等在酸性环境（ｐＨ＝４．５）中用１ ｍｏｌ Ｎａ２ＳＯ４盐析和离心的办法，可简单而有效地去除Ｐ３４。这种方法可去除豆奶中９０％的Ｐ３４，如用于普通大豆蛋白产品（如豆腐）的生产也不会有明显减少功能成分。该研究没有检测其它的过敏原，也没有测定后续产品的营养和感官特性，如总蛋白和异黄酮含量、消化率、粘滞度、口味和外观等。
天然缺乏Ｐ３４的大豆品种很少，这就要求食品科学家设计新颖的加工方法去除这种免疫显性过敏原。目前，降低其致敏性的可能方法主要集中在控制蛋白质的结构。研究表明Ｐ３４不仅可高度耐受剧烈的加工处理，及对大豆免疫性有重要作用；而且它是由仅代表２％～３％总蛋白含量的单基因编码。因此，去除Ｐ３４，不会影响大豆蛋白的营养价值。
总之，有许多加工大豆的方式，其中有些可影响Ｐ３４的致敏作用。总而言之，所显示的加工技术是通过用特定方法控制蛋白质结构，从而降低蛋白质的致敏性。如改变Ｐ３４的结构可明显抗体受体。
热处理
热处理广泛用于食品生产，可引起蛋白质变性，使大豆蛋白酶抑制剂（如ＫＵｚ胰蛋白酶抑制剂、糜蛋白酶和胰蛋白酶ＢｏｗｍａｎＢｉｒｋ抑制剂）的抑制能力降低。然而，由于Ｐ３４中表面抗原决定簇数量的复杂结构，不可能仅凭加热就使蛋白质变性而有效地降低其致敏作用。事实上，Ｐ３４与ＩｇＥ结合的活性可通过高压热处理的过热蒸汽而增强。因此，结构修饰（如化学修饰）加上热处理更有利于降低大豆的抗营养属性。
在半胱氨酸存在下，经热处理的巯基二硫化物交换可修饰大豆中典型的蛋白酶抑制剂（ＫＵｚ胰蛋白酶抑制剂和ＢｏｗｍａｎＢｉｒｋ抑制剂），从而损伤它们与胰蛋白酶和蛋白水解酶的络合能力，因此可使大豆的抑制作用降至最低。这样处理后的大豆蛋白链可增加半胱氨酸含量，同时减少大豆球蛋白并增加大豆的消化率。但该研究未对Ｐ３４的致敏性进行测试。这种技术可能仅对有二硫键的抑制剂变性有作用。因为Ｐ３４不是蛋白酶抑制剂，并且其半胱氨酸被甘氨酸取代，所以上述过程对这种免疫显性过敏原的变性可能是无效的。必须进一步进行对热诱导的二硫化物交换和Ｐ３４的实验。
发酵
就发酵影响大豆蛋白的过敏作用，已进行了研究。发酵可将蛋白质水解成小肽，这些小肽的致敏性较低。用于发酵的细菌蛋白酶明显与此降低作用有关。这提示用于细菌发酵过程的细菌类型能够决定何种水解蛋白的存在以及是否这些水解蛋白保留被抗体识别的必要构象。
放射变应原吸附测定法（ＲＡＳＴ）是检测过敏原ＩｇＥ反应的标准方法。Ｈｅｒｉａｎ等用ＲＡＳＴ比较了５种传统大豆食品的致敏性，包括豆芽、酱油（酸水解和霉菌水解的）、豆豉和日本豆酱。假如在患者血清发现有与过敏原结合的特异性ＩｇＥ，这些ＩｇＥ会结合于固相。因此，可用粗大豆提取物与溴化氰活化的微晶纤维素结合来制备粗大豆固相，与大豆过敏者的血清结合，孵育过夜。然后，将标记有兔抗人的ＩｇＥ加入固相，用γ闪烁计数器测定放射活性。结果以百分结合率表示。用ＲＡＳＴ检测，发现所有大豆制品与过敏患者血清ＩｇＥ结合的能力是相当的。这表明所有的大豆制品有时候在粗加工后，在某种程度上仍拥有致敏大豆蛋白或片段。
霉菌水解生产的酱油比酸水解生产的酱油抑制百分率要低得多，这提示水解的霉菌成分在减少致敏蛋白含量上起重要作用。发酵豆制品（豆豉、日本豆酱和霉菌水解酱油）明显低于其非发酵的同等物的抑制作用。这个研究证实发酵豆制品比非发酵豆制品较少保留致敏成分。但该研究未确定相关过敏原，也包括一些高度耐受的大豆过敏原，如Ｐ３４。
Ｈｅｒｉａｎ以后的一些研究也证实发酵豆制品的低致敏性。Ｔｓｕｊｉ等发现日本曲豆酱在大豆敏感患者的血清中没有Ｐ３４免疫反应性。Ｙａｍａｎａｓｈｉ等用浸泡过夜的高压烹煮大豆，接种纳豆芽孢杆菌模拟纳豆（传统日本发酵大豆）发酵。发酵２４ｈ后，所获制品不与抗Ｐ３４单克隆抗体结合或与大豆过敏患者血清结合。所有蛋白质均被水解（分子量＜１０ ｋＤ），并且水解后的肽未显示免疫反应性。这个研究表明纳豆芽孢杆菌的蛋白酶可将大豆蛋白消化成不被抗体识别的肽。
利用发酵生产低过敏大豆蛋白的能力，尤其与Ｐ３４有关。然而，必须仔细考虑所用细菌蛋白酶的类型以及发酵的条件。水解大豆蛋白成小肽的过程也可降低不消化的不良营养的影响。尽管可通过发酵生产低致敏大豆制品，但发酵大豆的特殊风味不能被普遍接受。还必须对低致敏大豆的风味的调制方法进一步研究，以使此类大豆不仅在毒理学上安全，而且更可口。
酶水解
酶水解是消除Ｐ３４致敏性的有效措施。对比其它蛋白酶，Ｐｒｏｌｅａｔｈｅｒ和Ｎ蛋白酶（均由枯草杆菌产生）可显著分解Ｐ３４。用大于２５０ Ｕ Ｐｒｏｌｅａｔｈｅｒ或５０００ Ｕ Ｎ蛋白酶ｇ 高压烹煮大豆，单克隆抗体免疫印染分析不能检测出Ｐ３４。然而，这些蛋白酶对Ｐ３４不特异，应水解所有的蛋白质以破坏这个重要的过敏原。水解后的产品不再具有形成凝胶的能力，但对氨基酸特征、总蛋白或异黄酮的含量还不清楚。
Ｔｓｕｍｕｒａ等用Ｐｒｏｌｅａｔｈｅｒ ＦＧＦ选择性酶消化，一种来自枯草杆菌的碱性蛋白酶，以水解Ｐ３４、Ｇｌｙ ｍ Ｂｄ ２８Ｋ和β伴豆球蛋白生产有足够胶凝作用的豆腐，并且不会与含有特异Ｐ３４ＩｇＥ抗体的患者血清反应。Ｐ３４水平可去除９９．２％。Ｐｒｏｌｅａｔｈｅｒ ＦＧＦ（２０ Ｕｇ大豆分离蛋白）降解β伴豆球蛋白和Ｐ３４最有效的环境是７０℃、ｐＨ ７．０、用天然大豆分离蛋白作底物（用抗单克隆抗体ＳＤＳＰＡＧＥ证明）。然而，由于大豆球蛋白在中性ｐＨ下不同的变性温度，因此上述方法不能去除大豆球蛋白。大豆球蛋白被认为可以辅助大豆蛋白的胶凝作用，大豆球蛋白中的内涵物似乎能保存产品的功能。患者血清与大豆球蛋白、Ｇｌｙ ｍ Ｂｄ ２８Ｋ和β伴豆球蛋白等致敏成分反应的资料未提供。
碳水化合物的结合作用
半乳甘露聚糖，用瓜拉胶制备，已发现具有掩蔽Ｐ３４抗体识别结构的作用，从而消除Ｐ３４的致敏作用。酸沉淀大豆蛋白与乳甘露糖通过Ｍａｉｌｌａｒｄ反应发生结合。这种结合物经过单克隆抗体和过敏患者血清的ＳＤＳＰＡＧＥ和免疫印染，未见表明交叉反应的条带。事实上，经Ｍａｉｌｌａｒｄ反应后，不但大豆制品的功能属性不受影响，而且制品的溶解性、热稳定性和乳化性质也得到改善。然而，没有资料显示蛋白质的质量、异黄酮含量或Ｐ３４以外的大豆过敏原的致敏性。必须进一步研究其它过敏原，以及检测大豆制品经体内、体外消化后的生物学作用。
基因转变
用细菌发酵ｐＥＴ表达系统，Ｅ． ｃｏｌｉ可表达大豆Ｐ３４蛋白。这有利于实施和评估消除或对抗Ｐ３４的致敏作用的新方法。
通过辐照和化学育种诱导产生大豆变种系Ｔｏｈｏｋｕ １２４，该变种缺乏Ｇｌｙ ｍ Ｂｄ ２８Ｋ、β伴豆球蛋白的α和α’亚单位、以及β伴豆球蛋白的β亚单位减少。用物理化学方法处理该变种大豆的脱脂豆奶可去除９９．８％的Ｐ３４，如Ｎａ２ＳＯ４作还原剂和适宜的ｐＨ值。预实验发现８０％的大豆敏感患者摄入这些制品没有副反应。然而，这些蛋白质没有生产传统大豆制品形成凝胶的能力，也没有这种大豆的营养质量资料。
已经开发出遏制Ｐ３４基因的转基因大豆。这种大豆产品除了去除这种过敏原，不作任何其它处理。Ｔａｋａｈａｓｈｉ等人培育了ＱＦ２大豆变种品系，其种子缺乏大豆球蛋白和β伴豆球蛋白，这两种蛋白均与ＩｇＥ介导的大豆过敏有关。然而，这种产品表达了大量其它蛋白质和游离氨基酸以补偿去除蛋白质成分的氮储。这些过多的蛋白质包括Ｐ３４。这种研究即阐明了大豆中氮储的新信息，也明显提出了变种大豆品系的致敏性的观点。
多年来，尽管转基因作物已成为了美国膳食的一部分，但转基因经受了大量的审查。耐受糖磷脂的转基因大豆种子相当于非转基因种子。转基因可能会引入新的蛋白质。由于大量的过敏原是蛋白质，因此这些新的蛋白质有致敏的可能性。假如转基因材料源自已知的过敏原，则尤为可能。例如，三角形巴西胡桃中富含蛋氨酸的白蛋白引入大豆中，以弥补大豆中这种必需氨基酸的缺乏。对三角形巴西胡桃过敏个体的血清免疫印染揭示血清ＩｇＥ可识别转基因大豆中的过敏原。因此，这种产品未得到商业化推广。１９９６年，国际食品生物技术委员会与国际生命科学学会合作提出一个系统分级方法以评估转基因产品可能的致敏性。基因工程师已经应用了这种方法，以预防已知的或新的过敏原被转入转基因作物中。
农艺营养
在温室中培育期间，补充大豆的营养以研究对蛋白质组成的影响。固氮可减少β伴豆球蛋白中贫硫的β亚单位，并且至少可降低大豆球蛋白，这样可改善种子的蛋白质构成。另一个例子是施用还原型和氧化型谷光甘肽，以降低β伴豆球蛋白中贫硫的β亚单位和增加大豆球蛋白成分。当大豆植物补充氮可增强β伴豆球蛋白中β亚单位的累积。这些研究中获得的信息可用于开发含贫硫蛋白质较少的作物，并且通常是大豆中的致敏蛋白。但有关致敏性的实验还没有进行。
挤压
挤压是食品加工中一种常用的方法，最近研究了其对过敏的影响，即大豆组织蛋白，这可使大豆蛋白作为一种廉价的肉补充品，例如在肉丸和牛肉饼中含量可高达１２％。Ｔｓｕｊｉ等发现添加了大豆衍生物的肉丸和炸牛肉饼中发表含有１７ｍｇ Ｐ３４ｇ 氮、２１ｍｇ Ｐ３４ｇ 氮。大豆组织蛋白是用挤压机生产出来的，挤压机利用压力和温度使大豆成分流动（使蛋白质分子排成直线）、膨胀，接着压缩成肉样组织。通过比较多种含大豆蛋白的产品，揭示大豆组织蛋白的加工过程也能够去除Ｐ３４。发现大豆敏感患者的血清与大豆组织蛋白中的３８ｋＤ和５０ｋＤ的蛋白质发生反应，这可能分别与Ｇ１大豆球蛋白的酸性和碱性链有关。尽管在组织化产品中可观察到３１～３４ｋＤ条带，但它不与ＩｇＥ结合，提示在挤压过程中Ｐ３４的结合能力被去除了。
水解产物
预计水解产物不会与过敏原特异性ＩｇＥ反应。ＥＬＩＳＡ测试结果显示大豆水解产物的免疫原性远远低于其底物蛋白。用热和酶水解大豆生产出大豆水解蛋白，并转化成氨基酸混合物。这种加工似乎不影响营养价值；然而，这种加工的安全性取决于水解程度和致敏片段的存在。事实上，水解调制婴儿乳中存在少量天然蛋白，表明这些幸存的蛋白质或蛋白质片段有可能引起过敏反应，甚至激发速发型超敏反应。当婴儿对牛奶过敏时，通常提示用大豆调制婴儿乳；然而，证据表明８％～１４％对牛奶过敏的婴儿也对大豆调制婴儿乳过敏。Ａｈｎ等研究了牛奶过敏儿童的大豆蛋白超敏反应的现患率，发现２２４名儿童中大豆特异性ＩｇＥ阳性的有１８．３％水解调制奶有可能用于预防过敏症状，但需要进一步研究以评估其可能性。
大多数大豆蛋白水解调制奶的研究集中在牛奶过敏，而不是大豆蛋白过敏。尽管对大豆蛋白水解调制奶过敏者比对牛奶过敏者少，但仍存在对两者都过敏者。然而，大豆蛋白水解调制婴儿乳的致敏性随水解程度和患者的过敏反应类型变化。大米水解蛋白有利于对牛奶和大豆均过敏者。进一步的临床实验应集中在大豆蛋白水解产物造成的特定过敏反应，并且应Ｐ３４在这些过敏反应中的作用。
结论
大豆加工能够降低其致敏性，尤其是降低Ｐ３４的致敏性；降低的方法有变性、水解或结合作用。不过，没有一种方法（除了基因敲除）可以完全消除Ｐ３４的致敏性。例如，仅仅加热处理是无效的，但结合化学处理，加热的效果就大得多；分级的效果也取决于水解的程度和所用微生物的类型。可能综合处理比一种方法处理产生的效果要好。迄今为止，没有加工控制Ｐ３４的二级结构与其致敏性的关系。然而，完整的结构似乎起重要作用。必须进一步研究以彻底评估加工Ｐ３４和其它大豆过敏原对于保留大豆致敏性及其营养价值的效果。
大豆中已确定的致敏蛋白超过２１种，这给食品科学家和遗传学家提出了挑战，他们必须开发出即能去除免疫显性过敏原，又能保留大豆制品的功能、营养价值和功效。《２００４食品过敏原标签和消费者保护法案》要求ＦＤＡ管理食品成分说明以确定在任何食物制品、食物成分、调料、或附带的添加剂中主要的食物过敏原，如大豆。“食品过敏原标签资格”计划在２００６年１月１日生效。
译自Ｎｕｔｒｉｔｉｏｎ Ｒｅｖｉｅｗｓ Ｆｅｂｒｕａｒｙ ２００５ ６３２ ４７－５８ | 